Proteínas anticongelantes
Para los seres vivos que habitan en climas fríos, la formación de hielo dentro del cuerpo es un gran problema. Cuando la temperatura cae por debajo del punto de congelación, el agua del cuerpo se convierte en cristales de hielo que crecen constantemente y pueden llegar a romper las células. Sin embargo, esto no ha limitado la colonización de la vida en la Tierra a las regiones frías. Los organismos que habitan en zonas muy frías han desarrollado formas de combatir el crecimiento mortal de estos cristales de hielo.
La tolerancia al congelamiento es una de las estrategias de supervivencia mas extremas e impresionantes que hay en la naturaleza. Los animales que toleran el congelamiento sobreviven los inviernos con su cuerpo congelado por completo, sin funciones fisiológicas detectables como el latido del corazón, la respiración o el movimiento muscular. Algunos animales capaces de sobrevivir en estas condiciones incluyen invertebrados, insectos, algunas ranas y tortugas, y muchos animales marinos como los bivalvos, gasterópodos (caracoles) y los percebes que crece sobre rocas batidas por el oleaje del mar.
Otra estrategia impresionante de supervivencia a bajas temperaturas es la desidratación crioprotectora, que consiste en eliminar la mayor cantidad de agua del cuerpo, de tal manera que no hay agua disponible para formar cristales. Esta estrategia la llevan a cabo muchos organismos de la microfauna en regiones polares.
Algunos seres vivos llenan sus células con pequeños compuestos anticongelantes como azúcares o glicerol. Pero en otros casos se ha desarrollado un mecanismo más especializado: las células fabrican proteínas anticongelantes especializadas para protegerse en condiciones de muy baja temperatura.
Las proteínas anticongelantes no evitan la aparición de cristales de hielo, pero limitan su crecimiento a tamaños manejables. Por esta razón también se denominan proteínas reestructurantes del hielo. El hielo tiene una propiedad llamada recristalización, que favorece el crecimiento de cristales grandes. Cuando el agua comienza a congelarse, se forman muchos cristales pequeños, pero luego unos pocos cristales pequeños dominan y crecen cada vez más, robando moléculas de agua de los cristales pequeños circundantes. Las proteínas anticongelantes contrarrestan este efecto de recristalización uniendose a la superficie de los pequeños cristales de hielo y retrasan o previenen el crecimiento de los cristales más grandes y peligrosos.
Imagen adaptada de Sönnichsen, 1996 y https://www.rcsb.org/
Las proteínas anticongelantes reducen el punto de congelación del agua unos pocos grados pero, sorprendentemente, no cambian el punto de fusión (el paso de sólido a líquido). Este proceso de reducir el punto de congelación sin afectar el punto de fusión se denomina histéresis térmica. Las proteínas anticongelantes más efectivas las fabrican los insectos, que reducen el punto de congelación en unos 6 grados. Sin embargo, las proteínas anticongelantes, incluso las de plantas y bacterias que tienen efectos menores sobre el punto de congelación, son útiles de otra manera. Se colocan sobre la superficie de los microcristales en formación, donde controlan el tamaño de los cristales de hielo y previenen la formación catastrófica de grandes cristales de hielo cuando la temperatura desciende por debajo del punto de congelación.
Las proteínas anticongelantes son un ejemplo muy interesante de evolución convergente (llegar a la misma solución por caminos diferentes). Podemos observar que las proteínas utilizadas por diferentes organismos tienen diferentes formas pero cumplen la misma función. Aquí tenemos varios ejemplos.
Imagen adaptada de "molecule of the month" de https://www.rcsb.org/
Las proteínas anticongelantes son relativamente pequeñas, de entre 70 y 90 aminoácidos, y poseen una superficie plana que es rica en amino ácidos de treonina (mostrados de color azul celeste en la imagen), que se une a la superficie de los cristales de hielo. En la imagen se pueden apreciar las proteínas anticongelantes de dos pescados: la faneca oceánica (PDB: 1kdf) y la platija de invierno (PDB: 1wfb), y tres proteínas de insectos: el escarabajo de la harina (PDB: 1ezg), la polilla del gusano del abeto (PDB: 1eww) y la pulga de las nieves (PDB: 2pne).
A pesar de las diferencias notables en la estructura de las proteínas anticongelantes, e incluso en la forma en la que se unen a los cristales de hielo, tienen algunas propiedades en común. Todas las proteínas anticongelantes son relativamente hidrofóbicas, y más aún, esta hidrofobicidad es acentuada por un grupo de aminoácidos hidrofílicos capaces de formar puentes de hidrógeno con las moléculas de agua del cristal en crecimiento.
Las proteínas anticongelantes también han sido útiles en la industria. Por ejemplo, las proteínas anticongelantes naturales, purificadas de la faneca oceánica Zoarces americanus, se han utilizado como conservador en los helados. Recubren los finos cristales de hielo que le dan al helado su textura suave y con esto evitan que se recristalice durante el almacenamiento y el transporte, para evitar que se formen trozos de hielo gruesos y duros. También se están experimentando con proteínas anticongelantes como una forma de preservar tejidos y órganos que se almacenan a bajas temperaturas, reduciendo el posible daño de los cristales de hielo.
En el siguiente cuadro se muestra la estructura 3D de la proteína anticongelante del pez faneca oceánica. La puedes rotar con el mouse, también puedes hacer zoom.
Ir al tema siguiente: El ADN y la secuenciación.
Ir al tema anterior: Evolución dirigida.
BIBLIOGRAFIA
Graether, S. P., Kuiper, M. J., Gagne, S. M., Walker, V. K., Jia, Z., Sykes, B. D., & Davies, P. L. (2000). β-Helix structure and ice-binding properties of a hyperactive antifreeze protein from an insect. Nature, 406(6793), 325-328.
Sönnichsen, F. D., DeLuca, C. I., Davies, P. L., & Sykes, B. D. (1996). Refined solution structure of type III antifreeze protein: hydrophobic groups may be involved in the energetics of the protein–ice interaction. Structure, 4(11), 1325-1337.
Davies, P. L Baardsnes, J., Kuiper, M. J., & Walker, V. K. (2002). Structure and function of antifreeze proteins. Philosophical Transactions of the Royal Society of London. Series B: Biological Sciences, 357(1423), 927-935.
Ewart, K. V., Lin, Q., & Hew, C. L. (1999). Structure, function and evolution of antifreeze proteins. Cellular and Molecular Life Sciences CMLS, 55(2), 271-283.
La tolerancia al congelamiento es una de las estrategias de supervivencia mas extremas e impresionantes que hay en la naturaleza. Los animales que toleran el congelamiento sobreviven los inviernos con su cuerpo congelado por completo, sin funciones fisiológicas detectables como el latido del corazón, la respiración o el movimiento muscular. Algunos animales capaces de sobrevivir en estas condiciones incluyen invertebrados, insectos, algunas ranas y tortugas, y muchos animales marinos como los bivalvos, gasterópodos (caracoles) y los percebes que crece sobre rocas batidas por el oleaje del mar.
Otra estrategia impresionante de supervivencia a bajas temperaturas es la desidratación crioprotectora, que consiste en eliminar la mayor cantidad de agua del cuerpo, de tal manera que no hay agua disponible para formar cristales. Esta estrategia la llevan a cabo muchos organismos de la microfauna en regiones polares.
Algunos seres vivos llenan sus células con pequeños compuestos anticongelantes como azúcares o glicerol. Pero en otros casos se ha desarrollado un mecanismo más especializado: las células fabrican proteínas anticongelantes especializadas para protegerse en condiciones de muy baja temperatura.
Las proteínas anticongelantes no evitan la aparición de cristales de hielo, pero limitan su crecimiento a tamaños manejables. Por esta razón también se denominan proteínas reestructurantes del hielo. El hielo tiene una propiedad llamada recristalización, que favorece el crecimiento de cristales grandes. Cuando el agua comienza a congelarse, se forman muchos cristales pequeños, pero luego unos pocos cristales pequeños dominan y crecen cada vez más, robando moléculas de agua de los cristales pequeños circundantes. Las proteínas anticongelantes contrarrestan este efecto de recristalización uniendose a la superficie de los pequeños cristales de hielo y retrasan o previenen el crecimiento de los cristales más grandes y peligrosos.
Imagen adaptada de Sönnichsen, 1996 y https://www.rcsb.org/Las proteínas anticongelantes reducen el punto de congelación del agua unos pocos grados pero, sorprendentemente, no cambian el punto de fusión (el paso de sólido a líquido). Este proceso de reducir el punto de congelación sin afectar el punto de fusión se denomina histéresis térmica. Las proteínas anticongelantes más efectivas las fabrican los insectos, que reducen el punto de congelación en unos 6 grados. Sin embargo, las proteínas anticongelantes, incluso las de plantas y bacterias que tienen efectos menores sobre el punto de congelación, son útiles de otra manera. Se colocan sobre la superficie de los microcristales en formación, donde controlan el tamaño de los cristales de hielo y previenen la formación catastrófica de grandes cristales de hielo cuando la temperatura desciende por debajo del punto de congelación.
Las proteínas anticongelantes son un ejemplo muy interesante de evolución convergente (llegar a la misma solución por caminos diferentes). Podemos observar que las proteínas utilizadas por diferentes organismos tienen diferentes formas pero cumplen la misma función. Aquí tenemos varios ejemplos.
Imagen adaptada de "molecule of the month" de https://www.rcsb.org/Las proteínas anticongelantes son relativamente pequeñas, de entre 70 y 90 aminoácidos, y poseen una superficie plana que es rica en amino ácidos de treonina (mostrados de color azul celeste en la imagen), que se une a la superficie de los cristales de hielo. En la imagen se pueden apreciar las proteínas anticongelantes de dos pescados: la faneca oceánica (PDB: 1kdf) y la platija de invierno (PDB: 1wfb), y tres proteínas de insectos: el escarabajo de la harina (PDB: 1ezg), la polilla del gusano del abeto (PDB: 1eww) y la pulga de las nieves (PDB: 2pne).
A pesar de las diferencias notables en la estructura de las proteínas anticongelantes, e incluso en la forma en la que se unen a los cristales de hielo, tienen algunas propiedades en común. Todas las proteínas anticongelantes son relativamente hidrofóbicas, y más aún, esta hidrofobicidad es acentuada por un grupo de aminoácidos hidrofílicos capaces de formar puentes de hidrógeno con las moléculas de agua del cristal en crecimiento.
Las proteínas anticongelantes también han sido útiles en la industria. Por ejemplo, las proteínas anticongelantes naturales, purificadas de la faneca oceánica Zoarces americanus, se han utilizado como conservador en los helados. Recubren los finos cristales de hielo que le dan al helado su textura suave y con esto evitan que se recristalice durante el almacenamiento y el transporte, para evitar que se formen trozos de hielo gruesos y duros. También se están experimentando con proteínas anticongelantes como una forma de preservar tejidos y órganos que se almacenan a bajas temperaturas, reduciendo el posible daño de los cristales de hielo.
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BIBLIOGRAFIA
Graether, S. P., Kuiper, M. J., Gagne, S. M., Walker, V. K., Jia, Z., Sykes, B. D., & Davies, P. L. (2000). β-Helix structure and ice-binding properties of a hyperactive antifreeze protein from an insect. Nature, 406(6793), 325-328.
Sönnichsen, F. D., DeLuca, C. I., Davies, P. L., & Sykes, B. D. (1996). Refined solution structure of type III antifreeze protein: hydrophobic groups may be involved in the energetics of the protein–ice interaction. Structure, 4(11), 1325-1337.
Davies, P. L Baardsnes, J., Kuiper, M. J., & Walker, V. K. (2002). Structure and function of antifreeze proteins. Philosophical Transactions of the Royal Society of London. Series B: Biological Sciences, 357(1423), 927-935.
Ewart, K. V., Lin, Q., & Hew, C. L. (1999). Structure, function and evolution of antifreeze proteins. Cellular and Molecular Life Sciences CMLS, 55(2), 271-283.
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