Catálisis Enzimática
La química es la maquinaria que dirige a la vida y las enzimas son las responsables de que esta química de los seres vivos sea posible. La actividad catalítica de las enzimas radica en la capacidad que tienen para llevar a cabo una reacción química, que a su vez depende de la organización espacial de los aminoácidos del sitio activo. La comparación estructural y funcional de las enzimas nos permite comprender cómo funcionan estos sitios activos.
Las enzimas son catalizadores muy versátiles, pueden incrementar la velocidad de una reacción química alrededor de 1x1012 veces la velocidad de la reacción sin catalizador. En una reacción química donde no hay enzimas involucradas, por ejemplo, una de tipo:
Los reactantes A y B se encuentran en solución acuosa rodeados por moléculas de agua (es decir, están solvatados) y se mueven en todas direcciones debido a la energía proporcionada por la temperatura de la solución (a mayor temperatura, mayor movimiento). Estás dos moléculas solo podrán reaccionar entre sí cuando choquen en la orientación y con la velocidad correctos, lo cual es poco probable y ocurrirá muy rara vez. Antes de que tenga lugar la reacción química, los reactantes ahora unidos como AB, deben originar un estado de transición para el cual se requiere de una energía de activación.
De tal forma que podemos expresar toda la ecuación como sigue:
En donde ET corresponde con el Estado de Transición. Dado que se requiere energía extra para alcanzar el estado de transición sólo algunas moléculas que entran en contacto podrán reaccionar para convertirse en los productos C y D. La energía de activación es necesaria para retirar la capa de moléculas de agua que rodea a los reactantes, para desplazar o neutralizar cargas que existan dentro de las moléculas, e incluso reorientar algunos átomos para que exista una geometría adecuada para la reacción enzimática.
Reacción con catalizador químico
La presencia de un catalizador químico acelera la velocidad de la reacción química porque favorece la presencia del estado de transición. Sin embargo, debido a que es una molécula (o un ión) en solución, su participación en la reacción se ve afectada por la solvatación, por su movimiento y por la geometría del choque entre las tres moléculas (los dos reactantes y el catalizador) por lo que el incremento en la velocidad de la reacción puede ser limitado.
Reacción con catalizador enzimático
Por otro lado, la presencia de una enzima incrementa notablemente la velocidad de reacción debido a la presencia de su sitio activo. El sitio activo tiene una configuración geométrica que permite que los sustratos se acomoden de manera correcta para que se lleve a cabo la reacción química, de tal forma que no están colicionando al azar. Además, el sitio activo limita considerablemente la entrada de moléculas de agua, por lo que también retira la capa de solvatación que tienen los sustratos. Finalmente, dado que el sitio activo acomoda a los sustratos en la geometría adecuada, favorece la formación del estado de transición de los sustratos acelerando dramáticamente la velocidad de la reacción química.
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Las enzimas son catalizadores muy versátiles, pueden incrementar la velocidad de una reacción química alrededor de 1x1012 veces la velocidad de la reacción sin catalizador. En una reacción química donde no hay enzimas involucradas, por ejemplo, una de tipo:
A + B --> C + D
Los reactantes A y B se encuentran en solución acuosa rodeados por moléculas de agua (es decir, están solvatados) y se mueven en todas direcciones debido a la energía proporcionada por la temperatura de la solución (a mayor temperatura, mayor movimiento). Estás dos moléculas solo podrán reaccionar entre sí cuando choquen en la orientación y con la velocidad correctos, lo cual es poco probable y ocurrirá muy rara vez. Antes de que tenga lugar la reacción química, los reactantes ahora unidos como AB, deben originar un estado de transición para el cual se requiere de una energía de activación.
De tal forma que podemos expresar toda la ecuación como sigue:
A + B --> AB --> ET --> CD --> C + D
En donde ET corresponde con el Estado de Transición. Dado que se requiere energía extra para alcanzar el estado de transición sólo algunas moléculas que entran en contacto podrán reaccionar para convertirse en los productos C y D. La energía de activación es necesaria para retirar la capa de moléculas de agua que rodea a los reactantes, para desplazar o neutralizar cargas que existan dentro de las moléculas, e incluso reorientar algunos átomos para que exista una geometría adecuada para la reacción enzimática.
Reacción con catalizador químico
La presencia de un catalizador químico acelera la velocidad de la reacción química porque favorece la presencia del estado de transición. Sin embargo, debido a que es una molécula (o un ión) en solución, su participación en la reacción se ve afectada por la solvatación, por su movimiento y por la geometría del choque entre las tres moléculas (los dos reactantes y el catalizador) por lo que el incremento en la velocidad de la reacción puede ser limitado.
Reacción con catalizador enzimático
Por otro lado, la presencia de una enzima incrementa notablemente la velocidad de reacción debido a la presencia de su sitio activo. El sitio activo tiene una configuración geométrica que permite que los sustratos se acomoden de manera correcta para que se lleve a cabo la reacción química, de tal forma que no están colicionando al azar. Además, el sitio activo limita considerablemente la entrada de moléculas de agua, por lo que también retira la capa de solvatación que tienen los sustratos. Finalmente, dado que el sitio activo acomoda a los sustratos en la geometría adecuada, favorece la formación del estado de transición de los sustratos acelerando dramáticamente la velocidad de la reacción química.
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